1、 Zymergen和Arzeda宣布一項(xiàng)“開(kāi)發(fā)新分子”的合作聲明
2016年3月21日，Zymergen和Arzeda宣布一項(xiàng)為期多年的合作，整合了Arzeda通路和酶進(jìn)化優(yōu)勢(shì)以及Zymergen的菌株培養(yǎng)優(yōu)勢(shì)，旨在共同研究產(chǎn)生新高分子材料的菌株。這是自一月份Arzeda與Mitsubishi Rayon合作以來(lái)Arzeda公布的第二個(gè)合作。這次合作的目標(biāo)是結(jié)合Arzeda的新酶設(shè)計(jì)能力和Zymergen構(gòu)建代謝通路的專(zhuān)業(yè)來(lái)實(shí)現(xiàn)新的化合物生物合成路線。
2、 諾維信又一大創(chuàng)新：一種新的乳糖酶—Saphera
2016年3月31日，世界最大的酶公司宣布推出一種新的乳業(yè)使用酶-Saphera。此新酶用于無(wú)乳糖的乳制品的生產(chǎn)。根據(jù)諾維信的形容，該酶為無(wú)乳糖的乳制品生產(chǎn)和質(zhì)量設(shè)定了全新的標(biāo)準(zhǔn)。相較于酵母乳糖酶，Saphera酶產(chǎn)生更少的寡糖，因此該酶的使用可讓乳糖水平更加精確的測(cè)量并更加容易達(dá)到目標(biāo)濃度，這個(gè)對(duì)于生產(chǎn)低乳糖牛奶（<0.01%乳糖）來(lái)說(shuō)非常重要。
會(huì)議預(yù)告
1) 2016年6月14日-16日，第20屆綠色化學(xué)和工程年會(huì)，波特蘭；
2）2016年7月10日-15日，戈登生物催化研究會(huì)議，新英格蘭大學(xué)，美國(guó)，比迪福德 (緬因州)；
https://www.grc.org/programs.aspx?id=12255
3）2016年7月24日-28日，工業(yè)微生物學(xué)和生物技術(shù)協(xié)會(huì)年會(huì)，美國(guó)，新奧爾良；
4)2016年7月31日-8月5日，戈登綠色化學(xué)研究會(huì)議，美國(guó)佛蒙特州，斯托；
http://www.grc.org/programs.aspx?id=12560
最新發(fā)表文獻(xiàn)摘選：
Quercetin 2,4-Dioxygenase Activates Dioxygen in a Side-On O2–Ni Complex
J.-H. Jeoung, D. Nianios, S. Fetzner, H. Dobbek, Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55,3281
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201510741/pdf
Combinatorial Low-Volume Synthesis of Well-Defined Polymers by Enzyme Degassing
R. Chapman, A. J. Gormley, M. H. Stenzel, M. M. Stevens, Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 4500.
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201600112/full
Mutating a Highly Conserved Residue in Diverse Cytochrome P450s Facilitates Diastereoselective Olefin Cyclopropanation
J. G. Gober, A. E. Rydeen, E. J. Gibson-OGrady, J. B. Leuthaeuser, J. S. Fetrow, E. M. Brustad, ChemBioChem 2016, 17, 394.
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201500624/abstract
Investigating Deformylase and Deacylase Activity of Mammalian and Bacterial Sirtuins
J. Seidel, C. Klockenbusch, D. Schwarzer, ChemBioChem 2016, 17, 398.
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201500611/abstract
Enantioselective Benzylic Hydroxylation Catalysed by P450 Monooxygenases: Characterisation of a P450cam Mutant Library and Molecular Modelling
A. Eichler, ?. Gricman, S. Herter, P. P. Kelly, N. J. Turner, J. Pleiss, S. L. Flitsch, ChemBioChem 2016, 17, 426.
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201500536/abstract
Artificial Metalloenzymes with the Neocarzinostatin Scaffold: Toward a Biocatalyst for the Diels–Alder Reaction
W. Ghattas, L. Cotchico-Alonso, J.-D. Maréchal, A. Urvoas, M. Rousseau, J.-P. Mahy, R. Ricoux, ChemBioChem 2016, 17, 433.
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201500445/abstract
P450 BM3 Monooxygenase as an Efficient NAD(P)H-Oxidase for Regeneration of Nicotinamide Cofactors in ADH-Catalysed Preparative Scale Biotransformations
Holec, C., Neufeld, K. and Pietruszka, J. (2016)
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/adsc.201600241/abstract
A Continuous-Flow Cascade Reactor System for Subtilisin A- Catalyzed Dynamic Kinetic Resolution of N-tert-Butyloxycarbonylphenylalanine Ethyl Thioester with Benzylamine
Falus, P., Cerioli, L., Bajnóczi, G., Boros, Z., Weiser, D., Nagy, J., Tessaro, D., Servi, S. and Poppe, L. (2016)
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/adsc.201500902/abstract
Stereoselective Monoamine Oxidase-Catalyzed Oxidative Aza-Friedel–Crafts Reactions of meso-Pyrrolidines in Aqueous Buffer
de?Graaff, C., Oppelaar, B., Péruch, O., Vande?Velde, C. M. L., Bechi, B., Turner, N. J., Ruijter, E. and Orru, R. V. A. (2016)
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/adsc.201600038/abstract
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